Kompetitive Hemmung

Kompetitive Hemmung beinhaltet, dass an der Substratbindungsstelle, dem "aktiven Zentrum" des Enzyms, ein dem Substrat ähnlich strukturierter Stoff, der Hemmstoff, gebunden wird. Der Substrat-"Doppelgänger", in diesem Fall auch Inhibitor genannt, blockiert somit das Enzym, kann aber nicht umgesetzt werden, da er sich dafür in der Struktur doch zu sehr unterscheidet. Hierbei handelt es sich um eine kompetitive Hemmung, da die ähnlichen Substrate um das Enzym in Wettstreit treten. Die Struktur des Enzyms, also seine Konformation, wird dabei nicht verändert. Die Hemmung kann durch Zugabe von mehr "richtigem" Substrat aufgehoben werden, da die Bindung des Inhibitors in der Substratbindungsstelle reversibel ist. Es gilt: Je höher die Hemmstoffkonzentration im Vergleich zum Substrat, desto größer die Hemmung der Reaktion.

Abb. 1: Kompetitive Hemmung (isosterisch)
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Die Konkurrenz eines Hemmstoffs mit einem Substrat erkennt man in einer Enzymreaktion daran, dass die Maximalgeschwindigkeit des Enzyms (Vmax) mit und ohne Hemmstoff gleich bleibt. Bei Anwesenheit des Hemmstoffes ändert sich nur die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird, also die Michaeliskonstante (KM). Mit Hemmstoff braucht das Enzym folglich mehr Substrat für die gleiche Reaktionsgeschwindigkeit als ohne, da ein Teil der Enzymmoleküle ständig durch Hemmstoff blockiert ist.

 

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