Einflussfaktoren

Enzymaktivität und Substratkonzentration

Bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die Geschwindigkeit des Umsatzes gering, sie steigert sich bei regelmäßiger Erhöhung der Substratkonzentration zunächst linear, dann weniger, bis sie in einer Asymptote die Maximalgeschwindigkeit erreicht. Ab einer bestimmten Konzentration an Substrat ist die Geschwindigkeit nicht mehr zu erhöhen, da alle vorhandenen Enzymmoleküle mit Substrat besetzt sind. Weitere Zugabe von Substrat ändert also nichts mehr. Die Kurve gleicht einer Hyperbel und wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben.

Substratkonzentration

Jedes Enzym hat seine eigene Maximalgeschwindigkeit (Vmax). Da man diese aber schlecht ablesen kann (Asymptote!) ermittelt man, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Geschwindigkeit (Vmax/2) erreicht ist. Das geht mathematisch, indem man die Michaelis-Menten-Gleichung linearisiert, wobei 1/v eine lineare Funktion von 1/s (1/Substratkonzentration) wird. Im Experiment trägt man die reziproken Ergebnisse (1/v) gegen die reziproke Substratkonzentration auf und erhält eine Gerade, die die x-Achse bei -1/KM schneidet und die y-Achse bei 1/Vmax. (Lineweaver-Burk-Verfahren).

Enzymaktivität und Temperatur

Wechselwarme Tiere wie Amphibien oder Insekten bewegen sich bei tiefen Temperaturen kaum oder träge, während sie bei hohen Temperaturen wieder aktiv werden. Die chemischen Reaktionen des Stoffwechsels in einem Organismus sind temperaturabhängig.

Enzyme haben bei einer bestimmten Temperatur ihr Aktivitätsmaximum (Optimum). Bei gleichwarmen Organismen, z. B. dem Menschen, liegen die Optima der meisten Enzyme bei 37°C. Unterhalb der optimalen Temperatur ist die Teilchenbewegung langsamer, Substrat(e) und Enzym treffen weniger häufig aufeinander, das bedeutet, der Stoffumsatz ist geringer. Bei enzymkatalysierten Reaktionen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung um 10°C etwa um das 2fache. Dieses bezeichnet man als RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperaturregel).

Geht man aber über das Optimum hinaus und erhöht die Temperatur weiter, so kommt eine andere Wirkung zum Tragen: Hohe Temperaturen zerstören die Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine (Enzyme), d. h. die räumliche Anordnung wird zerstört (Denaturierung) und das Enzym kann nicht mehr funktionieren. Bei einer Körpertemperatur von ca. 42°C beim Menschen (sehr hohes Fieber) muss man schleunigst Maßnahmen zum Abkühlen ergreifen, weil der Mensch sonst stirbt.

Zeichnet man die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Temperatur in ein Diagramm, so erhält man eine Optimumskurve. Das Optimum der Enzymaktivität ist an den jeweiligen Lebensraum des Organismus weitgehend angepasst; es gibt thermophile (hitzeliebende) Bakterien, deren Enzyme noch bei 80 °C sehr gut arbeiten, dafür geht es ihnen aber bei für uns ganz normalen Temperaturen gar nicht gut!

Irreversible Hemmung der Enzymaktivität kann also durch Denaturierung der Enzyme durch Hitze erfolgen, aber auch durch chemische Veränderung. Schädigung der Enzyme durch bestimmte giftige Stoffe, z.B. Quecksilber und Blei, zerstört die Disulfidbrücken in den Enzymen, da die Schwermetalle mit ihnen stabile Verbindungen eingehen. Disulfidbrücken sind aber wichtig für die Raumstruktur (Tertiär- und Quarternär-Struktur) eines Enzyms.

Abb. 2:
Temperaturoptimumskurve der Enzyme
eines Menschen
Abb. 3:
Relative Aktivität von Enzymen bei zunehmender Temperatur; Zusammenhang mit der RGT-Regel
 

 

Aufgabe:
Begründen Sie, warum Pasteurisieren und Ultrahocherhitzen zur Haltbarkeit empfindlicher Lebensmittel beitragen. Wie unterscheiden sich beide Prozesse?

Enzymaktivität und pH-Wert

Am Beispiel der Verdauungsenzyme können wir die Abhängigkeit einer Enzymreaktion vom pH-Wert erkennen (Abb. 4). Jedes Enzym hat sein spezielles pH-Optimum. ändert sich der pH-Wert weit über dieses Optimum hinaus, so wird das Enzym ähnlich stark geschädigt wie durch extreme Temperaturänderung. Veränderung des pH-Wertes löst Wasserstoffbrückenbindungen in den Aminosäureketten. Dadurch wird der Zusammenhalt der Ketten geschwächt. Bei extremen änderungen wird sogar die Sekundärstruktur (α-Helix und β-Faltblatt) zerstört.


pH-Abhängigkeit

Aufgaben:

1. Nehmen Sie ihr Schulbuch oder weitere Literatur zur Hand und erarbeiten Sie Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quarternärstruktur eines Proteins.
Welche prinzipiellen Interaktionsmöglichkeiten (Bindungsmöglichkeiten) haben die Peptidketten untereinander?
2. Beschreiben Sie den jeweiligen Wirkort und die Aufgabe der drei Verdauungsenzyme in Abbildung 4. Wo liegt das jeweilige pH-Optimum?

Hier können Sie ihren Wissensstand zu diesem Thema in einem Selbsttest (Quiz) prüfen.

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